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Registro Completo |
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Biblioteca(s): |
Embrapa Instrumentação. |
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Data corrente: |
06/08/2004 |
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Data da última atualização: |
26/08/2013 |
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Autoria: |
MARTIN-NETO, L.; SANCHES, R.; TABAK, M.; MASCARENHAS, S.; NASCIMENTO, O. R. |
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Título: |
IRON SYMMETRY CHANGES IN METHB AND METMB AS A FUNCTION OF HYDRATION: NAEPR STUDY = VARIAÇÕES NA SIMETRIA DE FERRO NA METAHB E METAMB COMO FUNÇÃO DA HIDRATAÇÃO: UM ESTUDO POR EPR. |
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Ano de publicação: |
1985 |
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Fonte/Imprenta: |
ARQUIVOS DE BIOLOGIA E TECNOLOGIA, CURITIBA, V. 28, N. 1, P. 161, 1985. |
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Idioma: |
Português |
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Notas: |
EDIÇÃO DE RESUMOS DA XV REUNIÃO ANUAL DA SOCIEDADE BRASILEIRA DE BIOQUÍMICA = ABSTRACTS OF THE XIV ANNUAL MEETING OF THE BRAZILIAN BIOCHEMICAL SOCIETY, 1986, CAXAMBU. |
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Conteúdo: |
Tem sido mostrado em uma variedade de experimentos, que propriedades fÍsicas e químicas de proteínas dependem fortemente do grau de hidratação. O aspecto característico deste comportamento é a existência de um valor de hidratação crítica relacionada à adsorção de uma quantidade mínima de moléculas de água necessárias para induzir uma variação conformacional em direção à estrutura nativa. No presente trabalho observamos as variações do centro ativo de hemproteínas moduladas pelo grau de hidratação. Meta Hb bovina e MetaMb equina liofilizadas foram usadas e o sinal de EPR do íon ferro (III) monitorado. Para ambas proteínas o espectro de EPR correspondendo a pelo menos duas simetrias são observadas, uma axial caracterizada por um valor de g = 6,0 e outra caracterizada por g = 4,3 apresentando simetria rônbica. Observamos também uma linha de absorção de um radical livre, criado na desidratação, com g = 2,01 que apresenta uma dependencia bem definida com o grau de hidrataçao.
O comportamento das duas proteínas com a hidratação pode ser distinguido monitorando dois diferentes parâmetros: 1) a razão da área da curva de absorção de g = 4,3 sobre a da curva de g = 6,0, as quais tem variação distinta para as duas proteínas; a meta Hb bovina mostra um máximo em torno de 13% de água, enquanto a MetaMb equína mostra, de forma menos evidente, o máximo em tomo de 10% de água; 2) a largura de linha do sinal de g = 6,0; ela varia continuamente com a hidratação (decresce com o aumento do conteúdo de água) para MB e apresenta pequena variação para Hb. A razão do comportamento distinto, desses parâmetros, para as duas proteínas sugerimos ser devido a existência de interações a- dicionais entre as subunidades na Hb e que não existem na Mb (monômero). SUPORTE FINANCEIRO: FAPESP, CNPq, FINEP. MenosTem sido mostrado em uma variedade de experimentos, que propriedades fÍsicas e químicas de proteínas dependem fortemente do grau de hidratação. O aspecto característico deste comportamento é a existência de um valor de hidratação crítica relacionada à adsorção de uma quantidade mínima de moléculas de água necessárias para induzir uma variação conformacional em direção à estrutura nativa. No presente trabalho observamos as variações do centro ativo de hemproteínas moduladas pelo grau de hidratação. Meta Hb bovina e MetaMb equina liofilizadas foram usadas e o sinal de EPR do íon ferro (III) monitorado. Para ambas proteínas o espectro de EPR correspondendo a pelo menos duas simetrias são observadas, uma axial caracterizada por um valor de g = 6,0 e outra caracterizada por g = 4,3 apresentando simetria rônbica. Observamos também uma linha de absorção de um radical livre, criado na desidratação, com g = 2,01 que apresenta uma dependencia bem definida com o grau de hidrataçao.
O comportamento das duas proteínas com a hidratação pode ser distinguido monitorando dois diferentes parâmetros: 1) a razão da área da curva de absorção de g = 4,3 sobre a da curva de g = 6,0, as quais tem variação distinta para as duas proteínas; a meta Hb bovina mostra um máximo em torno de 13% de água, enquanto a MetaMb equína mostra, de forma menos evidente, o máximo em tomo de 10% de água; 2) a largura de linha do sinal de g = 6,0; ela varia continuamente com a hidratação (decresce com o aumento do con... Mostrar Tudo |
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Palavras-Chave: |
EPR; Meta Hb; MetaMb. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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Marc: |
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520 $aTem sido mostrado em uma variedade de experimentos, que propriedades fÍsicas e químicas de proteínas dependem fortemente do grau de hidratação. O aspecto característico deste comportamento é a existência de um valor de hidratação crítica relacionada à adsorção de uma quantidade mínima de moléculas de água necessárias para induzir uma variação conformacional em direção à estrutura nativa. No presente trabalho observamos as variações do centro ativo de hemproteínas moduladas pelo grau de hidratação. Meta Hb bovina e MetaMb equina liofilizadas foram usadas e o sinal de EPR do íon ferro (III) monitorado. Para ambas proteínas o espectro de EPR correspondendo a pelo menos duas simetrias são observadas, uma axial caracterizada por um valor de g = 6,0 e outra caracterizada por g = 4,3 apresentando simetria rônbica. Observamos também uma linha de absorção de um radical livre, criado na desidratação, com g = 2,01 que apresenta uma dependencia bem definida com o grau de hidrataçao. O comportamento das duas proteínas com a hidratação pode ser distinguido monitorando dois diferentes parâmetros: 1) a razão da área da curva de absorção de g = 4,3 sobre a da curva de g = 6,0, as quais tem variação distinta para as duas proteínas; a meta Hb bovina mostra um máximo em torno de 13% de água, enquanto a MetaMb equína mostra, de forma menos evidente, o máximo em tomo de 10% de água; 2) a largura de linha do sinal de g = 6,0; ela varia continuamente com a hidratação (decresce com o aumento do conteúdo de água) para MB e apresenta pequena variação para Hb. A razão do comportamento distinto, desses parâmetros, para as duas proteínas sugerimos ser devido a existência de interações a- dicionais entre as subunidades na Hb e que não existem na Mb (monômero). SUPORTE FINANCEIRO: FAPESP, CNPq, FINEP.
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Registro original: |
Embrapa Instrumentação (CNPDIA) |
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Biblioteca |
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Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
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Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Soja. |
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Data corrente: |
28/12/2009 |
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Data da última atualização: |
06/05/2010 |
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Tipo da produção científica: |
Artigo em Periódico Indexado |
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Circulação/Nível: |
B - 1 |
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Autoria: |
ZIOBER, I. L.; PAIÃO, F. G.; MARIN, S. R. R.; MARCHI, D. F.; BINNECK, E.; NEPOMUCENO, A. L.; COUTINHO, L. L.; SHIMOKOMAKI, M. |
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Afiliação: |
IRIS LAMBERTI ZIOBER, UEL; FERNANDA GONZALES PAIÃO, UEL; SILVANA REGINA ROCKENBACH MARIN, CNPSo; DENIS FABRICIO MARCHI, UEL; ELISEU BINNECK, CNPSo; ALEXANDRE LIMA NEPOMUCENO, CNPSo; LUIZ LEHMANN COUTINHO, ESALQ; MASSAMI SHIMOKOMAKI, UEL. |
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Título: |
Molecular cloning of ?RYR hotspot region 1 from broiler chicken. |
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Ano de publicação: |
2009 |
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Fonte/Imprenta: |
Brazilian Archives of Biology and Technology, Curitiba, v. 52, Special number, p. 225-231, nov. 2009. |
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Idioma: |
Inglês |
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Palavras-Chave: |
Chicken; Genetic selection. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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URL: |
https://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_pdf&pid=S1516-89132009000700029&lng=en&nrm=iso&tlng=en
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Registro original: |
Embrapa Soja (CNPSO) |
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